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Thiamindiphosphat(ThDP)-abhängige Enzyme sind sehr vielseitige Biokatalysatoren, die in einer Vielzahl von Stoffwechselwegen involviert sind und ein breites Reaktionsspektrum besitzen. So sind sie in der Lage, Bindungen zwischen Kohlenstoffen und anderen Atomen wie Wasserstoff, Sauerstoff, Schwefel oder Stickstoff zu bilden und zu spalten. Von besonderem Interesse ist jedoch die Bildung und Spaltung von C-C-Bindungen. Zum Beispiel können auf diese Weise enantiomerenreine 2-Hydroxyketone als Vorstufen für die pharmazeutische Industrie synthetisiert werden. Hierfür werden als Substrate sowohl aliphatische als auch aromatische Aldehyde eingesetzt und mithilfe von ThDP-abhängigen Enzyme durch asymmetrische Carboligation umgewandelt. Bei dieser Reaktion werden aus zwei Substraten bis zu vier verschiedene Produkte gebildet, die zudem in beiden Enantiomeren auftreten können.

Ein vollständiges Verständnis der komplexen Reaktionsmechanismen von ThDP abhängigen Enzymen wird für die Optimierung des Enzymprozesses vorausgesetzt. Ein wichtiges Werkzeug hierfür stellt die Identifizierung der Reaktionskinetik dar. Durch die Formulierung eines mechanistisch basierten Modellansatzes mit akkurat geschätzten Parametern können umfangreiche Informationen erworben werden. Diese werden anschließend eingesetzt, um verschiedene Einflüsse, wie Reaktionsbedingungen, unterschiedliche Substrate oder der Einsatz alternativer ThDP-abhängigen Enzyms, auf den Prozess durch den Vergleich mit dem zugrunde gelegten Prozessmodell zu untersuchen. Der Vorteil hierbei liegt darin, dass auf einem einfachen und schnellen Weg durch die Analyse der beteiligten Reaktanten leicht vergleichbare Aussagen getroffen werden können, die zudem einen wichtigen Beitrag zur Aufklärung der Struktur-Funktions-Beziehungen von ThDP-abhängigen Enzymen leisten können.